Aminoácidos y plegamiento de proteínas

Esencialmente, una proteína es, en su forma más simple, una cadena muy larga de unidades individuales, llamadas aminoácidos, unidas entre sí por enlaces peptídicos para formar una cadena de aminoácidos.

Se asemejan a un collar de cuentas, y se retuercen y doblan para darles la forma final de la proteína. Para fabricar una proteína hay que saber dos cosas: los "ingredientes", que son los aminoácidos, y la "receta", es decir, cómo se pliega la cadena de aminoácidos terminada en la proteína.

Los seres humanos utilizamos 20 aminoácidos en nuestra elaboración diaria de proteínas. Los aminoácidos son: alanina (Ala), arginina (Arg), asparagina (Asn), ácido aspártico (Asp), cisteína (Cys), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), glicina (Gly), histidina (His), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina (Met), fenilalanina (Phe), prolina (Pro), serina (Ser), treonina (Thr), triptófano (Trp), tirosina (Tyr) y valina (Val).

Son 20. Hay 5 aminoácidos que son prescindibles (alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico y serina), porque podemos fabricarlos de novo nosotros mismos en cualquier momento y en buena cantida Otros 6 son los que llamamos condicionalmente esenciales, porque podemos fabricarlos la mayor parte del tiempo, pero no siempre: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina y tirosina Por último, hay 9 de ellos que no podemos fabricar nosotros mismos: His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp y Val, por lo que tenemos que obtenerlos de nuestra dieta.

Los llamamos aminoácidos esenciales. Qué es un aminoácido.

Los grupos amina y ácido carboxílico están unidos al mismo carbono, llamado carbono alfa. A un pH fisiológico de 7,4, el grupo amina tiene una carga eléctrica positiva, y el grupo carboxilo tiene una carga negativa.

Al tener una carga positiva y otra negativa, los aminoácidos son un tipo de zwitterion, que en alemán significa "híbrido" o "ion doble" Y esta cadena lateral confiere al aminoácido ciertas propiedades, que pueden desempeñar un papel importante en la estructura general de la proteína En primer lugar, la cadena lateral puede ser hidrófila o hidrófoba, es decir, puede amar el agua u odiarla.

Esto puede ser en forma de un grupo lateral alquilo, que es un hidrocarburo saturado, como en la valina, glicina, alanina, leucina, isoleucina, metionina y prolina.

Otra posibilidad es que se presente en forma de grupo lateral aromático, es decir, con un anillo de 6 carbonos, como en la fenilalanina, la tirosina y el triptófano Estas cadenas laterales polares pueden ser ácidas, como cuando sus cadenas laterales contienen grupos carboxilo -COOH adicionales, como el ácido aspártico y el ácido glutámico.

Otros aminoácidos hidrófilos tienen cadenas laterales polares que son básicas, como la lisina, la histidina y la arginina.

A un pH fisiológico, los grupos ácidos pierden un hidrógeno y los grupos básicos ganan un hidrógeno. Por último, algunas cadenas laterales polares son neutras, por ejemplo, pueden contener grupos hidroxilos, -OH, como la serina, la treonina o la tirosina, o grupos sulfhidrilos -SH, como la cisteína, o grupos carboxamidas (R-C=0-NH2) como la asparagina o la glutamina.

Hay que tener en cuenta que la carga de un aminoácido depende realmente de su cadena lateral, así como del pH. Por ejemplo, a un pH muy bajo, el grupo amina es positivo, mientras que el grupo carboxilo es neutro.

Y a un pH muy alto, el grupo amina es neutro, mientras que el grupo carboxilo tiene una carga negativa. Y a un pH intermedio, ambos grupos se cargan eléctricamente y se anulan mutuamente, por lo que el aminoácido no tiene carga neta.

El pH "justo", también conocido como pI o punto isoeléctrico, es diferente para cada aminoácido y depende de las cadenas laterales específica Para que los aminoácidos se unan en una cadena, el grupo carboxílico -COOH de un aminoácido tiene que unirse al grupo amino -NH2 de otro aminoácido, creando un único enlace peptídic Se trata de una reacción de condensación, lo que significa que dos aminoácidos son básicamente aplastados juntos, y el OH del grupo carboxilo, junto con uno de los hidrógenos del grupo amina, se libera como una molécula de agua en la formación de un enlace amid Aunque técnicamente es un enlace simple, en realidad tiene las propiedades de un doble enlace estructuralmente más fuerte, gracias a la propiedad de la resonancia.

Ahora bien, la resonancia es una propiedad de una molécula en la que los electrones se comparten a través de la molécula, manteniendo la misma disposición de los átomos Se "toman prestados" los electrones de los grupos funcionales vecinos del aminoácido, y eso hace que el enlace peptídico sea más fuerte y estable.

Así, los aminoácidos son, esencialmente, un grupo carboxílico -COOH, un grupo amino -NH2, una cadena lateral y un hidrógeno unido a un carbono alfa.

Ahora, una interesante propiedad geométrica llamada quiralidad, que significa que el mismo aminoácido puede existir en dos formas, que parecen imágenes especulares entre sí.

Estas dos formas se denominan enantiómeros uno del otro. Tenemos los aminoácidos izquierdos, o levo-orientados, así como los derechos, o dextro-orientados.

Aunque están fabricados con los mismos materiales y, en general, tienen un aspecto similar, el zapato izquierdo y el derecho no son intercambiables, al menos no sin un gran esfuerzo.

Resulta que las proteínas se componen únicamente de L-aminoácidos. Ahora bien, la producción de proteínas propiamente dicha tiene lugar en estructuras celulares llamadas ribosomas, que utilizan el ARN mensajero, que es esencialmente un plano que indica al ribosoma exactamente el orden de los aminoácidos que se necesitan.

En este punto, la proteína no es más que una cadena de aminoácidos en crecimiento; a medida que crece, se inyecta en otro orgánulo, llamado retículo endoplásmico, que ayudará a la proteína a tomar forma, o se traduce directamente en el citosol.

Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, creando una jerarquí Como analogía, piensa en el alfabeto.

Se puede utilizar para crear palabras, con las que se pueden hacer frases sencillas, que a su vez se pueden convertir en frases complejas.

Como ejemplo, las propias letras se considerarían la estructura primaria "I N E X A M I S T E H O R S T W O". Palabras simples como "EXAMEN" y "HORAS" representarían estructuras secundarias.

La estructura terciaria sería cuando toda la cadena se pliega, tal vez haciendo una simple frase como "¡EL EXAMEN ES EN DOS HORAS!"

Y la estructura cuaternaria podría ser en realidad unas cuantas cadenas de péptidos que se unen para formar una proteína más compleja, elaboran una frase compleja que dice "EL EXAMEN ES EN DOS HORAS Y NO HE DORMIDO NADA".

Cuando se trata de proteínas, la estructura primaria es bastante sencilla: es sólo una secuencia lineal de aminoácidos conectados mediante enlaces peptídicos, como un collar de perlas.

Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos son muy rígidos, pero en comparación, los enlaces simples que conectan el grupo funcional amida del enlace peptídico con el carbono alfa son flexibles Esto permite una gran libertad de rotación y, gracias a ella, la proteína puede plegarse en uno de los dos tipos de estructura secundaria: la α-hélice o las láminas con plegamiento β La estructura helicoidal acerca el C=O del primer aminoácido al N-H del quinto aminoácido, el segundo C=O se acerca al sexto N-H, y así sucesivamente.

El hecho de que el O y el H se acerquen el uno al otro permite que se forme un fuerte enlace de hidrógeno, lo que hace que la estructura α-helicoidal sea realmente estable; las láminas con plegamiento β también se basan en el enlace de hidrógeno, pero de forma ligeramente diferente.

En las láminas con plegamiento β se forman enlaces de hidrógeno entre el N-H de una solapa del papel y el C=O de otra solapa del papel, y estos enlaces casi mantienen o "pegan" las láminas.

Eso hace que las láminas beta también sean muy estables. Ahora bien, la estructura terciaria es la forma general de la cadena polipeptídica, e incluye las estructuras secundarias así como otras características.

Los aminoácidos hidrófobos forman enlaces entre sí y se orientan hacia el interior de la proteína, de modo que son capaces de evitar el contacto con el agua Es como si estos aminoácidos fueran un poco tímidos.

Básicamente, la forma en que una cadena polipeptídica se retuerce y gira para formar su estructura terciaria es un poco como la forma en que los auriculares se enredan en el bolsillo La estructura cuaternaria es el último nivel, y es el nivel en el que múltiples cadenas polipeptídicas se unen para formar una estructura proteica mayor.

Un ejemplo clásico es el de las 4 subunidades polipeptídicas que tienen que unirse para formar una única proteína de hemoglobina, que tiene, aproximadamente, una disposición tetraédrica.

##Resumen Como breve resumen... Hay 20 aminoácidos: 5 prescindibles, 6 condicionalmente esenciales y 9 esenciales.

La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria incluye α-hélice o láminas con plegamiento β, ambas basadas en enlaces de hidrógeno.

La estructura terciaria une las estructuras secundarias a través de otras interacciones de enlace como los puentes disulfuro o las reacciones hidrofóbicas, y, la estructura cuaternaria crea la forma final de una proteína al conectar múltiples polipéptidos en forma de estructuras terciarias.