Curva de disociación oxígeno-hemoglobina

Definitions & Key takeaways

The oxygen-hemoglobin dissociation curve is a graphical representation of the relationship between the amount of oxygen bound to hemoglobin and the partial pressure of oxygen in the blood. The curve is sigmoidal, with a steep slope at low partial pressures of oxygen and a more gradual slope at higher partial pressures. This allows hemoglobin to bind oxygen efficiently at a wide range of partial pressures, ensuring that the body's tissues receive an adequate supply of oxygen.

However, factors like PCO2, pH, temperature, 2-3-DPG, hemoglobin type, and carbon monoxide can all affect the oxygen-hemoglobin affinity, causing a shift in the oxygen-hemoglobin dissociation curve to the right or left, as they make hemoglobin more or less likely to unload oxygen in the tissues.

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Introduction0:00–0:15

La curva de disociación oxígeno-hemoglobina muestra cómo la saturación de la hemoglobina con oxígeno (SO2) está relacionada con la presión parcial de oxígeno en la sangre (PO2).

Hemoglobin and oxygen saturation0:15–1:54

La hemoglobina es la principal proteína de los eritrocitos y está formada por cuatro subunidades de globina, cada una de las cuales contiene un grupo hemo que puede unirse a una molécula de O Así, cada proteína hemoglobina puede unirse a 4 moléculas de oxígeno.
Pero cada hemoglobina no está siempre saturada al 100% o unida al oxígeno. Una molécula de hemoglobina puede no tener oxígeno unido y estar saturada al 0%, lo que se denomina desoxihemoglobina, y adoptará una forma de estado tenso, o estado T; o puede tener un oxígeno ligado y tres puntos abiertos, lo que significa que esa proteína concreta estaría saturada al 25%; o dos puntos llenos y dos puntos abiertos (50%); o 3 puntos llenos y un punto abierto (75%) o todos los puntos llenos, por lo que estará saturada al 100%.
Todos estos estados (en los que el oxígeno se une a la hemoglobina) se denominan oxihemoglobina, y cambian a su estado relajado, o estado R, con cada molécula de O2 que se une.
Como hay millones de moléculas de hemoglobina en una sola célula y millones de eritrocitos, la saturación de oxígeno de la hemoglobina es la saturación media entre todas estas proteínas.
La hemoglobina absorbe diferentes longitudes de onda de la luz a medida que se oxigena más y má Una técnica denominada oximetría de pulso utiliza esta propiedad de la hemoglobina para calcular la saturación media de oxígeno en millones de proteínas hemoglobina.

Partial pressure1:54–3:21

El principal factor que influye en la saturación de oxígeno es la presión parcial de oxígeno en la sangre, medida en milímetros de mercurio (mmHg).
Por ejemplo, a una presión parcial de 25 mmHg, las proteínas hemoglobina podrían estar saturadas al 50%, lo que se denomina P50; y a una presión parcial de 100 mmHg, podrían estar saturadas al 98%, lo que significa que la mayoría están totalmente saturadas.
Y cuando se trazan estos puntos, la curva adquiere una forma sigmoidal. En términos prácticos, esta forma sigmoidal significa que la hemoglobina tiene una afinidad creciente por el O2 a medida que aumenta el número de moléculas de O2 unidas.
Así que la unión de esa cuarta molécula de O2 es mucho más fácil que la unión de la primera molécula de O2. Esto se llama cooperatividad positiva.
A alrededor de 60 mmHg, la gran mayoría de las subunidades de la hemoglobina se han unido al oxígeno, por lo que la curva comienza a nivelarse.
Por eso, en la sangre arterial, donde la presión parcial de oxígeno es de unos 100 mmHg, la hemoglobina se satura completamente de oxígen Y en los capilares venosos de los tejidos, donde la presión parcial de oxígeno es de unos 40 mmHg, la hemoglobina solo está saturada de oxígeno en un 75 En otras palabras, alrededor de una cuarta parte del oxígeno que está unido a la hemoglobina se desprende, o se libera, en los tejidos.

Oxygen-hemoglobin affinity3:21–7:53

Hay algunos factores que pueden hacer que la afinidad de la hemoglobina por el O2 cambie. Por ejemplo, cuando se produce CO2 durante el metabolismo aerobio en los tejidos, se disuelve en el plasma sanguíneo y aumenta la PCO2 y la cantidad de CO2 que entra en los eritrocito En el interior de los eritrocitos, la enzima anhidrasa carbónica cataliza una reacción con el CO2 y el agua que forma ácido carbónico (H2CO3 A continuación, el ácido carbónico (H2CO3) se divide en un ion bicarbonato (HCO3-) y un ion hidrógeno H+ (H+).
A medida que se acumula más H+, el pH empieza a bajar. Tanto el CO2 como el H+ pueden unirse a la hemoglobina.
El CO2 se une a los aminoácidos terminales de las subunidades de globina, formando carbaminohemoglobina; mientras que el H+ se une a las cadenas laterales de aminoácidos que componen las subunidades de globina Y aunque el CO2 y el H+ no compiten por los mismos sitios de unión que el O2 en la hemoglobina, sí estabilizan el estado T de la hemoglobina.
Esto provoca una disminución de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, forzando la liberación de O2. Por ejemplo, cuando los músculos trabajan mucho, como durante el ejercicio, producen mucho más CO2 y, como resultado, más H+, lo que hace que el pH baje Así, el O2 se libera en los lugares que más lo necesitan.
Otro factor es el ácido 2,3-difosfoglicérico (2,3-DPG), que es un subproducto metabólico de la glucólisis en los eritrocitos.
Cuando hay condiciones de hipoxia, como la falta de oxígeno, que puede darse cuando una persona está a gran altura, aumenta la producción de 2,3-DPG.
En el centro de la hemoglobina hay un hueco cargado positivamente entre las cuatro cadenas de globina donde puede unirse el 2,3-DPG cargado negativamente.
De nuevo, aunque el 2,3-DPG no se une en el mismo lugar que el O2, estabiliza el estado T de la hemoglobina y disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, forzando la liberación de O2 en los tejidos que lo necesitan.
La temperatura también afecta a la fuerza de la unión entre el oxígeno y la hemoglobina. El componente hemo de la hemoglobina, que es donde se une el oxígeno, contiene hierro, que ayuda a anclar el oxígeno a la hemoglobina Las temperaturas más altas afectan a este enlace entre el hierro y el oxígeno, lo que favorece el estado T de la hemoglobina.
Así pues, utilizando de nuevo el ejemplo del ejercicio, el aumento de la actividad hace que los músculos generen más calor.
Y el aumento de incluso unos pocos grados de temperatura permite una mayor liberación de O2, y eso ayuda a cubrir las mayores demandas metabólicas de los músculos.
Por último, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno puede depender del tipo de hemoglobina. Por ejemplo, la hemoglobina A (HbA), que es la principal hemoglobina de los adultos, tiene una menor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina fetal (HbF).
Esto es importante durante la gestación. Dado que el bebé necesita competir por el oxígeno con la madre, es útil tener una mayor afinidad por el O2 que la madre para ayudar a transferir eficazmente el oxígeno al bebé.
Así, en un adulto con hemoglobina A, cuando la PCO2, la temperatura o el 2,3-DPG son elevados; o el pH es bajo, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye y se descarga más oxígeno en los tejido La curva se desplaza hacia la derecha porque ahora se necesita una mayor PO2, o P50, para superar estos factores y saturar la hemoglobina.
Por otro lado, cuando la PCO2, la temperatura o el 2,3-DPG son bajos; o el pH es alto; o se observa la HbF en lugar de la hemoglobina A, la afinidad de la hemoglobina aumenta y se libera menos oxígeno en los tejidos.
La curva se desplaza hacia la izquierda porque se necesita una PO2 más baja para saturar la hemoglobina. Estos factores afectan a la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, pero no a la capacidad de la hemoglobina para unirse al oxígeno Es decir, la hemoglobina sigue siendo capaz de unirse a cuatro moléculas de oxígeno, pero la facilidad con la que lo hace cuando hay una determinada presión parcial de oxígeno depende de las circunstancias.

Carbon monoxide7:53–9:16

Otra situación que hay que tener en cuenta es cuando hay presente algo como el monóxido de carbono (CO), que compite con el oxígeno por los puntos de unión en la hemoglobina.
La afinidad de la hemoglobina por el CO es 250 veces mayor que la del O2. Así, la hemoglobina se unirá al CO, formando carboxihemoglobina, con más facilidad que al O2.
Y una vez que el CO se une, no se libera fácilmente, haciendo que esos puntos de unión no estén disponibles para el oxígeno.
Esto tiene dos efectos. En primer lugar, la afinidad de la hemoglobina para unirse al O2 aumenta en los sitios no ocupados por el CO.
Esto es un intento de que el O2 compita con el CO para unirse a la hemoglobina, pero da lugar a una menor descarga de O2 en los tejidos debido a la mayor afinidad En segundo lugar, toda la forma de la curva cambia de sigmoidal a una que se aplana a una pendiente cero.
El punto en el que la curva se aplana depende de la saturación de la hemoglobina con CO. Por ejemplo, si el 50% de los sitios de unión de la hemoglobina están llenos de CO, la curva se aplanará en torno al 50% de saturación de la hemoglobina con oxígeno.
Y a medida que la PCO aumenta, y se une más CO, la curva se aplana a valores de saturación de oxígeno más bajos. ##Resumen Como breve resumen...
La curva de disociación oxígeno-hemoglobina representa la relación entre la saturación de la hemoglobina con oxígeno y la presión parcial de oxígeno en la sangre.

Review9:16–9:56

La curva sigmoidal del gráfico es el resultado de la cooperatividad positiva que aumenta la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno a medida que se unen más moléculas de oxígeno.
Pero factores como la PCO2, el pH, la temperatura, el 2-3-DPG, el tipo de hemoglobina y el monóxido de carbono pueden afectar a la afinidad, provocando un desplazamiento de la curva de disociación oxígeno-hemoglobina y haciendo que la probabilidad de que la hemoglobina libere oxígeno en los tejidos sea mayor o menor.