Clases de anticuerpos

Definitions & Key takeaways

Antibodies, also known as immunoglobulins (Ig), are a type of protein produced by plasma cells as part of the adaptive immune response to foreign substances, such as a virus or bacteria. There are five main classes of antibodies, which are IgA, IgD, IgE, IgG, and IgM, with each class having a different role in fighting the infection.

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La respuesta inmunitaria es muy específica para cada invasor, y eso se debe a que las células de la respuesta inmunitaria adaptativa tienen receptores únicos que son capaces de diferenciar las bacterias inocuas de los patógenos potencialmente mortales a través de sus componentes únicos, llamados antígenos Las células clave de la respuesta inmunitaria adaptativa son los linfocitos B y T.
Los linfocitos B se desarrollan en la médula ósea, donde se someten a un proceso denominado reordenamiento VDJ para generar un conjunto masivamente diverso de receptores de linfocitos B.
El receptor del linfocito B es esencialmente un anticuerpo excepto que tiene una parte transmembrana que atraviesa la membrana uniendo el receptor a la superficie del linfocito B.
El receptor de linfocitos B tiene dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, y la región o fragmento del receptor de linfocitos B que se une al antígeno se llama región de unión fragmento-antígeno o Fab.
La región Fab se encuentra donde se unen los extremos de las cadenas pesadas y ligeras, y hay dos fragmentos Fab en cada receptor de linfocitos B.
El resto de la cadena pesada constituye la región constante o región de fragmento constante, también llamada Fc. Las dos cadenas pesadas están unidas entre sí por enlaces disulfuro y cada cadena pesada está también unida a una cadena ligera por un enlace disulfuro.
Cada receptor de linfocitos B tiene dos cadenas pesadas y ligeras idénticas, lo que da lugar a dos sitios de unión de antígenos idénticos.
Cuando el linfocito B se convierte en una célula plasmática, el receptor de linfocitos B se secreta como un anticuerpo con la misma especificidad de antígeno.
Sin embargo, la cadena pesada cambia a medida que el linfocito B se desarrolla. Existen cinco tipos principales de cadenas pesadas que codifican los isotipos o clases de inmunoglobulinas: IgM, IgD, IgG, IgA e IgE.
Estos cinco tipos están codificados por los genes de la cadena pesada que se denominan con las letras griegas mu, delta, gamma, alfa y épsilon.
Cada una de estas inmunoglobulinas tiene una función, una forma y, en consecuencia, una valencia diferentes. La valencia de un anticuerpo es la cantidad de fragmentos de unión al antígeno o Fab que tiene.
La inmunoglobulina M, o IgM, es la primera respuesta de anticuerpos que se produce en todas las respuestas inmunitarias.
Constituye aproximadamente el 4% de las inmunoglobulinas presentes en el suero. Esto se debe a que actúa como receptor de linfocitos B y como un transformador, y tiene dos conformaciones completamente diferentes.
Cuando actúa como receptor de linfocitos B es un monómero y tiene una valencia de 2, lo que significa que tiene dos regiones Fab Cuando una célula plasmática secreta IgM, esta se une a otros cuatro anticuerpos IgM idénticos, lo que hace un total de 5 anticuerpos que forman un pentámero que se mantiene unido por una cadena J o de unión.
La cadena J es una cadena polipeptídica de 15 kDa que promueve la polimerización del pentámero al unirse covalentemente a las cisteínas de las colas de las regiones Fc de la molécula de Ig Como es un pentámero, la IgM secretada tiene una valencia de 10.
La IgM es el tipo de anticuerpo que se produce primero en una respuesta inmunitaria primaria, es decir, la primera vez que se ve un patógen A diferencia de todos los demás anticuerpos, la IgM puede fabricarse sin la ayuda de los linfocitos T, lo que también significa que la IgM no depende de un antígeno peptídico, y puede funcionar contra antígenos de hidratos de carbono y lípidos.
Por último, la IgM es el anticuerpo más eficaz para activar la vía del complemento, lo que resulta especialmente útil para combatir las infecciones bacterianas.
La IgG es la inmunoglobulina más abundante y constituye el 75% de las inmunoglobulinas presentes en el suero La molécula de IgG es un monómero formado por dos cadenas pesadas gamma y dos cadenas ligeras, por lo que su valencia es 2.
Hay cuatro subclases de moléculas de IgG: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4, y tienen ligeras diferencias en sus regiones constantes, pero todas siguen formando moléculas de IgG.
La función más importante de la IgG es servir de opsonina, y en general las opsoninas son fundamentales porque facilitan que los fagocitos se adhieran firmemente a las bacterias.
Normalmente, las bacterias tienen una cápsula antifagocítica que hace que sean resbaladizas y que sea difícil adherirse a ellas.
La opsonización es el proceso por el cual los patógenos se recubren con moléculas para que los fagocitos puedan adherirse a ellos y los puedan eliminar con más facilidad.
Imagine intentar coger una albóndiga resbaladiza con los dedos frente a pincharla con un tenedor y luego cogerlo. La opsonización también facilita que las albóndigas se coman más deprisa.
En este caso, la IgG hace las veces de tenedor, y el fagocito tiene un receptor para la IgG, conocido como receptor Fc gamma, que le permite unirse al tenedor o sujetarlo.
La IgG también es muy útil para activar la vía clásica del complemento, que ayuda a destruir patógenos extracelulares como las bacterias.
En el caso de los patógenos intracelulares, como los virus, la IgG interactúa con los linfocitos citolíticos naturales para llevar a cabo la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos, o CCDA.
La toxicidad celular dependiente de anticuerpos es una forma especial que pueden utilizar los linfocitos citolíticos naturales para eliminar las células infectadas por virus.
En la CCDA, la IgG se une a antígenos específicos, normalmente antígenos víricos, que se expresan en la superficie de las células diana.
Los linfocitos citolíticos naturales utilizan entonces la molécula CD16, que se encuentra en su superficie, para unirse a los anticuerpos.
La reticulación de dos moléculas CD16 en la superficie del linfocito citolítico natural hace que este libere granzimas y perforinas, lo que destruye a la célula diana, eliminándola.
Por último, la IgG es el único anticuerpo que puede atravesar la placenta, por lo que los recién nacidos nacen con gran cantidad de IgG materna que les proporciona protección durante los primeros 6 meses de vida.
La IgA constituye aproximadamente el 20% de la inmunoglobulina sérica, y existe como monómero con una valencia de 2. A diferencia de la IgG, no puede atravesar la placenta ni activar las vías clásica o alternativa del complemento.
Sin embargo, igual que la IgG y la IgM, la IgA puede actuar como opsonina al unirse a antígenos que se encuentran en el suero y en los tejidos y luego ser captada por los fagocitos que expresan el fragmento Fc del receptor de IgA, como los eosinófilos, los neutrófilos y algunos macrófago La IgA también es el principal anticuerpo que se encuentra en las mucosas, como la saliva, las lágrimas, la leche materna y el semen.
En las zonas de la mucosa, las células plasmáticas que se encuentran justo debajo de la membrana basal epitelial producen dímeros de IgA unidos por la cadena J, como ocurre en la I Pero, en lugar de formar un pentámero, la IgA forma un dímero, por lo que tiene una valencia de 4.
Para llegar a la mucosa, los dímeros de IgA tienen que atravesar la barrera epitelial. Esto ocurre cuando un dímero se une a un receptor poli-Ig en la cara basolateral de la célula epitelial.
A continuación, el dímero de IgA se transporta a través de la célula en una vesícula con una porción del receptor de poli-Ig, llamada componente secretor, todavía unida.
Este componente secretor protege al dímero de la IgA de la proteólisis de las enzimas digestivas en los sitios de la mucosa Hay dos formas de IgA: IgA1 e IgA2.
Igual que en la IgG, estas subclases presentan ligeras diferencias en las secuencias de la región constante de la cadena pesada, pero todas ellas producen moléculas de Ig La IgA de la mucosa se une a los patógenos y los neutraliza en las puertas de entrada al organismo.
Una vez unidos, los patógenos pueden ser arrastrados más fácilmente por los cilios a lo largo de la mucosa y excretados por el tubo digestivo y el aparato genitourinario, o degradados en el estómago o la boca por las enzimas.
Los bebés reciben mucha IgA en la leche materna, y esta neutraliza los patógenos en el tubo digestivo. Esto es muy importante si se tiene en cuenta la frecuencia con la que los bebés se meten cosas en la boca como las llaves del coche de mamá, el teléfono de papá o el hueso del per La IgE es el anticuerpo que más se asocia con las respuestas alérgicas y antiparasitarias.
También es un monómero, con una valencia de 2, y solo constituye un 0,004% de la inmunoglobulina sérica total La IgE se une fuertemente a los receptores IgE: receptores Fc épsilon de los mastocitos, basófilos y eosinófilos.
Cuando la IgE se une a su receptor, desencadena la liberación de gránulos de los mastocitos, los eosinófilos y los basófilos, que son útiles para destruir patógenos grandes y complejos como helmintos y parás itos.
Por desgracia, la IgE se produce de forma inadecuada frente a dianas no patógenas, como los cacahuetes o el polen de los árboles, y por eso participa en la dermatitis atópica, las alergias estacionales y el asma.
En esas situaciones, la IgE se une a los receptores Fc épsilon de los mastocitos y desencadena la desgranulación y la liberación de histamina.
A su vez, esto provoca estornudos, más producción de mucosidad, permeabilidad vascular que lleva a la inflamación, y contracción del músculo liso que puede causar sibilancia Por último, está la IgD, que constituye menos del 1% de la inmunoglobulina sérica y existe como monómero, con una valencia de 2.
Su función principal es que se encuentra junto a los anticuerpos IgM en los linfocitos B maduros, y sirve como señal de que están listos para salir de la médula ósea.
##Resumen. Como breve resumen.
Hay cinco tipos de clases de anticue IgM, IgD, IgG, IgA e IgE. Las IgM e IgD pueden actuar como receptores de linfocitos B y se expresan en primer lugar.
La IgM también puede ser secretada como un pentámero, con una valencia de 10. Es muy útil para activar el complemento, y no requiere la ayuda de los linfocitos T.
La IgG es el anticuerpo más abundante y actúa como una opsonina que facilita la fagocitosis, y también colabora con los linfocitos citolíticos naturales para destruir las células infectadas por virus.
La IgA se encuentra principalmente en las regiones de las mucosas, donde impide que los patógenos entren en el organismo.
La IgE ayuda a los mastocitos, los eosinófilos y los basófilos a luchar contra parásitos grandes y complejos, pero a veces puede desencadenar de forma inadecuada dermatitis atópica, alergias estacionales y asm Por último, la IgD participa en la salida de los linfocitos B maduros de la médula ósea.